一、蛋白质的组成特点
蛋白质的氨基酸序列是由对应基因编码。除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，折叠或螺旋构成一定的空间结构，从而发挥某一特定功能。合成多肽的细胞器是细胞质中糙面型内质网上的核糖体。蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。
蛋白质由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50%，氢7%，氧23%，氮16%，硫0-3%，其他微量。
所有蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%；
任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数。
二、蛋白质的结构
蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。蛋白质分子中氨基酸的序列和由此形成的立体结构，构成了蛋白质结构的多样性。
蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：
一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列，以及二硫键的位置
二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠。
三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。
四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有生物功能的蛋白质复合物分子。
除了这些结构层次，蛋白质可以在多个类似结构中转换，以行使其生物学功能。对于功能性的结构变化，这些三级或四级结构通常用化学构象进行描述，而相应的结构转换就被称为构象变化。
三、蛋白质的合成
蛋白质的合成是通过细胞中的酶的作用将DNA中所隐藏的信息转录到mRNA中，再由tRNA按密码子-反密码子配对的原则，将相应氨基酸运到核糖体中，按照mRNA的编码按顺序排列成串，形成多肽链，再进行折叠和扭曲成蛋白质。
通过基因工程，研究者可以改变序列并由此改变蛋白质的结构，靶物质，调控敏感性和其他属性。不同蛋白质的基因序列可以拼接到一起，产生两种蛋白属性的“荒诞”的蛋白质，这种熔补形式成为细胞生物学家改变或探测细胞功能的一个主要工具。另外，蛋白质研究领域的另一个尝试，是创造一种具有全新属性或功能的蛋白质，这个领域被称为蛋白质工程。
四、蛋白质的主要性质
蛋白质分子的结构决定了它的性质。
⒈ 具有两性
在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
⒉ 可发生水解反应
蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。
⒊ 具有胶体的性质
有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10-9～10-7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。
⒋ 蛋白质的沉淀
少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。
原因：加入高浓度的中性盐、有机溶剂、重金属、生物碱或酸类、热变性，使蛋白质的溶解度降低。
盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程，利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质．
⒌ 蛋白质的变性
蛋白质分子在受到外界的一些物理和化学因素的影响后，分子的肽链虽不裂解，但其天然的立体结构遭致改变和破坏，从而导致蛋白质生物活性的丧失和其他的物理、化学性质的变化，这一现象称为蛋白质的变性。
蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用。因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程。
造成蛋白质变性的原因：
物理因素：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等；
化学因素：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。
引起蛋白质变性的主要因素有：①温度。②酸碱度。③有机溶剂。④脲和盐酸胍。这是应用最广泛的蛋白质变性试剂。⑤去垢剂和芳香环化合物。
复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
⒍ 颜色反应
蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色，这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故。
还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质变紫。
⒎ 蛋白质的灼烧分解
蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味。
利用这一性质可以鉴别蛋白质．
五、蛋白质的功能
蛋白质在生物体中有多种功能。
⒈ 催化功能 有催化功能的蛋白质称酶，生物体新陈代谢的全部化学反应都是由酶催化来完成的。
⒉ 运动功能 从最低等的细菌鞭毛运动到高等动物的肌肉收缩都是通过蛋白质实现的。肌肉的松弛与收缩主要是由以肌球蛋白为主要成分的粗丝以及以肌动蛋白为主要成分的细丝相互滑动来完成的。
⒊ 运输功能 在生命活动过程中，许多小分子及离子的运输是由各种专一的蛋白质来完成的。例如在血液中血浆白蛋白运送小分子、红细胞中的血红蛋白运送氧气和二氧化碳等。
⒋ 机械支持和保护功能 高等动物具有机械支持功能的组织如骨、结缔组织以及具有覆盖保护功能的毛发、皮肤、指甲等组织主要是由胶原、角蛋白、弹性蛋白等组成。
⒌ 免疫和防御功能 生物体为了维持自身的生存，拥有多种类型的防御手段，其中不少是靠蛋白质来执行的 。例如抗体即是一类高度专一的蛋白质，它能识别和结合侵入生物体的外来物质，如异体蛋白质、病毒和细菌等，取消其有害作用。
⒍ 调节功能 在维持生物体正常的生命活动中，代谢机能的调节，生长发育和分化的控制，生殖机能的调节以及物种的延续等各种过程中，多肽和蛋白质激素起着极为重要的作用。此外，尚有接受和传递调节信息的蛋白质，如各种激素的受体蛋白等。
六、蛋白质的生理功能
蛋白质的生理功能包括：构成机体组织，调节生理功能，供给能量。
蛋白质的消化是从胃开始，主要消化部位是小肠。食入的蛋白质在体内经过消化，被水解成的氨基酸被吸收后，重新合成人体所需蛋白质，同时新的蛋白质又不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。
⒈ 主要生理功能
⑴ 是形成身体组织结构的主要成份，蛋白质参与制造肌肉、血液、皮肤和各种身体器官，帮助身体制造新组织以替代坏掉的组织，进而促进人体病后的康复。
⑵ 蛋白质中的酶具有催化的功能，可使细胞的新陈代谢沿着特定的方向进行，并完成各种生理活动。
⑶ 对抗病原体感染的关键物质，发挥免疫能力的重要物质抗体，也属于蛋白质。
⑷ 抗疲劳、维持生物膜的功能。生物膜上含有各种生物活性的蛋白质，与脂质结合成复合体，是生物体内物质和信息流能的必经通道，是能量转换的场所，能够维持生物膜的正常生理活动。
⑸ 是人体的“大管家”，能调节体内水分平衡，又是细胞基因表达的调控物质，并负责向细胞输送各种营养素。
⒉ 主要作用
蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。生物的结构和性状都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节，以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。许多重要的激素，如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。此外，多种蛋白质，如植物种子（豆、花生、小麦等）中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。
蛋白质占人体的20 %,占身体比例最大的。胆汁，尿液除外，都是蛋白质合成的。只有蛋白质充足，才能代谢正常。
⑴ 蛋白质是构建新组织的基础材料：是酶、激素合成的原料，维持钾钠平衡，消除水肿。
⑵ 是合成抗体的成分：白细胞，T淋巴细胞，干扰素等，提高免疫力。
⑶ 提供一部分能量。
⑷ 调低血压，缓冲贫血，是红细胞的载体。
⑸ 形成人体的胶原蛋白。眼球玻璃体，视紫质都有胶原蛋白。
⑹ 调解酸碱度。经常吃肉的人呈酸性体质。会出现头沉—供血不足，吃充足的蛋白质，不让糖分降低。
⑺ 大脑细胞分裂的动力源是蛋白质；脑脊液是蛋白质合成的。
⑻ 性功能障碍。
⑼ 肝脏：造血功能；合成激素，酶；解毒。缺乏蛋白质，肝细胞会不健康。
⑽ 心脏—泵器官。缺乏蛋白质会出现手脚冰凉；缺氧；心肌缺氧造成心力衰竭—-死亡。
⑾ 脾胃：每天都要消化食物，消化酶是蛋白质合成的。缺乏会造成胃动力不够，消化不良，打嗝。胃溃疡，胃炎；胃酸过多，刺激溃疡面会感觉到疼，蛋白质唯一具有修复再造细胞的功能。消化壁上有韧带，缺乏蛋白质会松弛，内脏下垂，子宫下垂，脏器移位。
⑿ 四肢：人老先老腿，缺乏蛋白质肌肉萎缩；骨头的韧性减低，易骨折。
⒀ 抗体会减少，易感冒，发烧。
蛋白质可作为一种试剂用于筛选能够促进或抑制本发明蛋白质活性的化合物或其盐。进而，这种化合物或其盐以及抑制蛋白质活性的中和抗体可用作治疗或预防支气管哮喘、慢性阻塞性肺部疾病等的药物。
当癌细胞快速增生时，一种名为survivin的帮癌蛋白质是一类防止细胞自我破坏（即凋亡）的蛋白质。这种蛋白质在癌细胞中含量很丰富，但在正常细胞中却几乎不存在。癌细胞与survivin蛋白的这种依赖性，使得survivin自然成为制造新抗癌药物的靶标，将是抗癌症药物集中对付的良好靶标。
七、蛋白质含量的测定
测定生物样品中蛋白质含量的方法有： 凯氏定氮法、 双缩脲法、苯酚试剂法、 紫外光谱吸收法以及双缩脲——苯酚试剂联合法。
经典方法是凯氏定氮法：将样品与浓硫酸共热，含氮有机物即分解产生氨，氨又与硫酸作用，生成硫酸铵，此过程称作“消化”。然后经强碱碱化使硫酸铵分解放出氨，借蒸汽将氨蒸馏出来，用硼酸吸收，根据此酸液被中和的程度，即可计算出样品的含氮量。
从总氮量换算成粗蛋白质含量。一般按蛋白质含氮量 16%计算，粗蛋白质%=N%× 6. 25。 如果已知某种生物材料蛋白质的确切含氮量，则蛋白质换算系数就不用 6. 25。
